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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  39 lines
  1. ************************************
  2. * Alkaline phosphatase active site *
  3. ************************************
  4.  
  5. Alkaline phosphatase (EC 3.1.3.1) (ALP) [1] is a zinc and magnesium-containing
  6. metalloenzyme  which hydrolyzes phosphate esters, optimally at high pH.  It is
  7. found in nearly  all living organisms,  with the exception of some plants.  In
  8. Escherichia coli, ALP (gene phoA) is found in the periplasmic space.  In yeast
  9. it (gene  PHO8)  is  found  in  lysosome-like vacuoles and in mammals, it is a
  10. glycoprotein attached to the membrane by a GPI-anchor.
  11.  
  12. In mammals, four different isozymes are currently known [2]. Three of them are
  13. tissue-specific:  the  placental,  placental-like (germ cell)   and intestinal
  14. isozymes.  The fourth form is  tissue non-specific and was previously known as
  15. the liver/bone/kidney isozyme.
  16.  
  17. Streptomyces' species  involved  in  the  synthesis  of  streptomycin (SM), an
  18. antibiotic, express  a  phosphatase (EC 3.1.3.39) (gene strK) which is  highly
  19. related to ALP.   It specifically cleaves  both  streptomycin-6-phosphate and,
  20. more slowly, streptomycin-3"-phosphate.
  21.  
  22. A serine is involved   in the catalytic activity of ALP. The region around the
  23. active site serine is relatively well conserved and can be used as a signature
  24. pattern.
  25.  
  26. -Consensus pattern: [IV]-x-D-S-[GAS]-[GASC]-[GAST]-[GA]-T
  27.                     [S is the active site residue]
  28. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  29. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Caulobacter   crescentus    S-layer
  30.  protein (rsaA).
  31. -Last update: June 1994 / Text revised.
  32.  
  33. [ 1] Trowsdale J., Martin D., Bicknell D., Campbell I.
  34.      Biochem. Soc. Trans. 18:178-180(1990).
  35. [ 2] Manes T., Glade K., Ziomek C.A., Millan J.L.
  36.      Genomics 8:541-554(1990).
  37. [ 3] Mansouri K., Piepersberg W.
  38.      Mol. Gen. Genet. 228:459-469(1991).
  39.